Insegnamento ASPETTI SINTETICI NELLA PREPARAZIONE DI MACRO E BIOMOLECOLE
| Nome del corso di laurea | Chimica e tecnologia farmaceutiche |
|---|---|
| Codice insegnamento | A003603 |
| Sede | PERUGIA |
| Curriculum | Comune a tutti i curricula |
| Docente responsabile | Claudio Santi |
| Docenti |
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| Ore |
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| CFU | 4 |
| Regolamento | Coorte 2023 |
| Erogato | Erogato nel 2024/25 |
| Erogato altro regolamento | Informazioni sull'attività didattica |
| Attività | Affine/integrativa |
| Ambito | Attività formative affini o integrative |
| Settore | CHIM/06 |
| Anno | 5 |
| Periodo | Primo Semestre |
| Tipo insegnamento | Opzionale (Optional) |
| Tipo attività | Attività formativa monodisciplinare |
| Lingua insegnamento | ITALIANO |
| Contenuti | Il corso si propone di fornire agli studenti le conoscenze chimiche delle principali classi di biomolecole naturali e di alcuni analoghi modificati per applicazioni nella chimica e nella farmaceutica. Particolare attenzione sarà data alla chimica dei peptidi, degli acidi nucleici, dei carboidrati, dei lipidi e dei loro analoghi modificati. Verranno presentate le principali strategie di sintesi e purificazione, nonché i metodi per lo studio degli aspetti conformazionali mediante tecniche spettroscopiche. Saranno presentate le tecniche per lo studio delle interazioni con bersagli biologici di tipo macromolecolare e quelle tra macromolecole (assemblaggi supramolecolari). |
| Testi di riferimento | Dispense del corso fornite dal docente e pubblicate su UniStudium |
| Obiettivi formativi | L’insegnamento rappresenta un approfondimento specialistico in cui alcune tecniche sintetiche ed analitiche studiate nei corsi precedenti vengono applicate alla preparazione alla caratterizzazione ed allo studio di alcune classi di macro e biomolecole ed alla loro interazione. Alcuni di questi argomenti sono già stati studiati dal punto di vista biochimico, e vengono qui affrontati a livello molecolare. L'obiettivo principale dell’insegnamento consiste nel fornire agli studenti la capacità di comprendere in modo più approfondito ed adeguato la struttura e la funzione delle principali macromolecole biologiche e della loro capacità di coordinarsi dando origine a sistemi biologici e molecolari complessi. Le principali conoscenze acquisite saranno: - approfondimento delle conoscenze su specifiche classi di macro e biomolecole. - acquisire nuove conoscenze inerenti alla chimica delle macromolecole e dei biomateriali di interesse farmaceutico. - applicazione dei principi della chimica organica sintetica alla preparazione di biomolecole di interesse farmaceutico; - concetti di base dell'assembly supramolecolare - utilizzo di esperimenti spettroscopici avanzati per lo studio delle interazioni intrermolecolari molecola-macromolecola e macromolecola-macromolecola. |
| Prerequisiti | Al fine di comprendere e saper applicare la maggior parte delle tecniche descritte nell'insegnamento è fortemente consigliato avere sostenuto con successo gli esami di Chimica Organica I, Physical Methods in Organic Chemistry, Biochimica generale Clinica ed Applicata nonché aver seguito il corso di Chimica Organica II. La conoscenza delle tecniche di Risonanza Magnetica Nucleare e Spettroscopia di Massa rappresenta un prerequisito indispensabile per lo studente che voglia seguire il corso con profitto. |
| Metodi didattici | Il corso si svolge attraverso lezioni in classe frontali e la discussione di specifici “case-study”. |
| Altre informazioni | Per informazioni sui servizi di supporto agli studenti con disabilità e/o DSA visita la pagina http://www.unipg.it/disabilita-e-dsa |
| Modalità di verifica dell'apprendimento | L'esame consiste in una prova orale della durata di circa 30 minuti durante la quale, a partire dalla discussione di un articolo di letteratura scelto dallo studente. La prova nel suo insieme consente di accertare sia la capacità di conoscenza e comprensione, sia la capacità di applicare le competenze acquisite, sia la capacità di esposizione, sia la capacità di apprendere e di elaborare soluzioni in autonomia di giudizio. “Nel caso in cui lo studente intenda anticipare l’esame in un anno precedente a quello programmato nel piano di studio, si raccomanda di frequentare il ciclo delle lezioni e di sostenere l’esame nel primo appello utile dopo che le lezioni medesime siano terminate, nel rispetto quindi del semestre di programmazione dell’insegnamento” |
| Programma esteso | MACROMOLECOLE E BIOMACROMOLECOLE - concetto di: monomero, funzionalità, unità ripetitiva, omopolimero, copolimero, macromolecole lineari, ramificate, reticolate, ecc. Copolimerizzazione. Distribuzione della massa molecolare e peso molecolare medio. Proprietà fisiche dei materiali polimerici. Comportamento dei polimeri. Modelli molecolari. CARBOIDRATI: Monosaccaridi e loro chiralità - Proiezioni di Fischer - Strutture cicliche dei monosaccaridi - Anomeri e mutarotazione - Forme piranosiche e furanosiche - Reazioni dei monosaccaridi: Ossidazione, riduzione, formazione di eteri, esteri e glicosidi - Disaccaridi: maltosio, cellobiosio, lattosio e saccarosio - Polisaccaridi: amido, cellulosa e glicogeno - Alginati - Zuccheri fosfati - Zuccheri deossi - Acido ascorbico. AMINOACIDI PEPTIDI E PROTEINE: Gli aminoacidi naturali - Proprietà acido-base - Chiralità - Reazioni degli aminoacidi - Il legame disolfuro - Struttura primaria delle proteine - Determinazione della struttura della sequenza - Struttura secondaria delle proteine - Geometria del legame peptidico, legame idrogeno, struttura elicoidale e ripiegata - Struttura terziaria delle proteine: proteine fibrose e globulari - Struttura quaternaria delle proteine. Sintesi dei peptidi: gruppi protettori nella sintesi dei peptidi, metodi di protezione ortogonale, formazione del legame peptidico, metodi di attivazione e accoppiamento, sintesi in soluzione e in fase solida, uso della tecnologia a microonde. NUCLEOTIDI E ACIDI NUCLEICI: Struttura generale e componenti - Struttura primaria del DNA - Doppia elica LIPIDI; generalità e strutture. Strutture a base lipidica (micelle, liposomi, membrane). SPETTROSCOPIA: NMR nella determinazione della struttura delle proteine; preparazione del campione, raccolta dati esperimenti NMR, elaborazione dei dati, analisi dei dati, calcolo della struttura e validazione delle strutture. Uso della spettroscopia NMR per studiare la dinamica delle proteine e le interazioni molecolari. Cenni su elettroforesi, cristallografia, tecniche ultramicroscopiche, sequenziamento dell'acido nucleico. CENNI SUI BIOMATERIALI |